Строение, функции и физико-химические свойства белков

В ходе дискуссии обратить внимание на следующее:

Все белки состоят из связанных пептидными связями аминокислотами.
Аминокислоты, входящие в белки, содержат карбоксильную и аминогруппы в a – положении R – СН – СООН

NН₂

Пептидные связи образуются a – карбоксильной группой одной аминокислоты и a -аминогруппой другой.
Полипептидная цепь имеет основной стержень, состоящий из многократно повторяющихся группировок – N – СН- С -О

Н ^çç

– конец и -С – конец

Разнообразие полипептидных цепей обусловлено различием в строении радикалов аминокислот и порядком их чередования. Некоторые аминокислоты и пептидную связь можно обнаружить в составе белков с помощью цветных реакций.
Хроматографический метод используется для определения аминокислотного состава белков, а также свободных аминокислот сыворотки крови.

Для определения аминокислотного состава исследуемый белок необходимо гидролизовать. Для знакомства с хроматографическим методам студенты используют готовый гидролизат белка (раствор, содержащий смесь аминокислот). Следует подчеркнуть, что хроматографический анализ включает 3 этапа:

Разделение аминокислот;
Их идентификацию;
Количественное определение отдельных аминокислот. (3^Й этап на данном занятии не проводится).

Далее следует обратить внимание студентов на то, что растворимость белков как высокомолекулярных соединений обусловлена наличием заряда белков, гидратной оболочки и определенной структурной организацией, обеспечивающей поверхностное расположение гидрофильных групп, и, следовательно, изменение одного или суммы этих свойств являются причиной осаждения белков.

Обратить внимание на два типа реакции осаждения

Реакции, вызывающие денатурацию белков (осаждение, нагревание, солями тяжелых металлов, минеральными и органическими кислотами, алкалоидными реактивами).Реакции, вызывающие обратимое осаждение белков без существенных изменений конформации пептидной цепи (высаливание, осаждение органическими растворителями, изоэлектрическое осаждение).

Некоторые реакции осаждения используются в медицинской практике. Например, осаждение танином и спиртом применяют при лечении ожогов, при отравлении солями тяжелых металлов рекомендуется давать большое количество белка, который связывает эти соли и таким образом предупреждает их всасывание. Стерилизация инструментов и перевязочного материала при высокой температуре, обработка операционного поля, дезинфекция помещений, освобождение от белка при анализе крови, ликвора, мочи.

Осаждение белков в изоэлектрическом состоянии используется для определения ИЭТ, как одной из индивидуальных характеристик белков, а также как метод выделения индивидуальных белков у смесей.

В медицине этот способ осаждения используется для получения лекарственных препаратов крови (g-глобулин и др. белки плазмы), лечебных сывороток.

Контроль: ответы на тестовые вопросы и работа по билетам:

а) Заменимой аминокислотой является:

Триптофан 2. Фенилаланин
Серин 4. Метионин 5. Лизин

б) Незаменимой аминокислотой является:

Аланин 2. Лейцин 3. Глутамат
Пролин 5. Аспарагин

в) Гетероциклической аминокислотой является:

Триптофан 2. Фенилаланин 3. Метионин
Серин 5. Метионин

г) Донором метильной группы является:

Тирозин 2. Валин 3. Метионин
Глицин 5. Аланин

д) Оксигруппа содержится в радикале:

Глутамата 2. Глицина 3. Треонина
Гистидина 5. Лизина

е) Диаминомонокарбоновой кислотой является:

Глутамин 2. Аргинин 3. Цистеин
Гистидин 5. Аланин

Работа по билетам:

БИЛЕТ №1

Написать пептид вал-глю-три-мет-лей. В какой среде лежит его ИЭТ?