Переваривание и всасывание белков. Общие пути обмена аминокислот

Цели занятия:

сформировать представление о роли белков в питании, переваривании белков и общих путях обмена аминокислот.

 

Задачи обучения: изучить роль белков в питании; изучить процессы переваривания белков и всасывания продуктов гидролиза; изучить источники аминокислот в клетке и общие пути их метаболизма.

 

Основные вопросы темы:

  1. Азотистый баланс, квашиоркор. Норма белка в питании.
  2. Переваривание белков. Протеиназы – активация, субстратная специфичность. Всасывание продуктов гидролиза.
  3. Источники аминокислот в клетке. Транспорт аминокислот. Катепсины
  4. Общие пути обмена аминокислот:

а) переаминирование;

б) окислительное дезаминирование;

в) непрямое дезаминирование;

г) декарбоксилирование.

  1. Роль пиридоксаля и глутамата в метаболизме аминокислот.
  2. Пути использования безазотистого остатка аминокислот; гликогенные и кетогенные аминокислоты.
  3. Биогенные амины; гистамин, серотонин, ГАМК, катехоламины. Функция аминооксидаз.
  4. Нарушения переваривания белков и всасывания аминокислот.

 

Методы обучения и преподавания: практическое занятие –  работа в малых группах

Распределить задания следующим образом:

1 группа –  трансаминирование, аминотрансферазы, специфичность действия, роль витамина  В6

2 группа –  окислительное дезаминирование; глутаматдегидрогеназа

3 группа  – непрямое дезаминирование; роль кетоглутаровой кислоты

4 группа – декарбоксилирование

В ходе работы обратить внимание на следующее:

О роли белков в питании, на использование метаболитов аминокислот в жизнедеятельности организма. Необходимо обратить внимание студентов на то, что переваривание белков – это гидролитическое расщепление полипептидной цепи до аминокислот под действием протеиназ ЖКТ.

Пищеварительные ферменты синтезируются в форме неактивных зимогенов, поэтому они не повреждают секреторных клеток, в которых осуществляются их синтез. Активация зимогенов происходит только в просвете кишечника или желудке, где имеется много слизи.

Особенно надо акцентировать внимание студентов на том, что протеолитические ферменты обладают специфичностью и способны гидролизовать только пептидные связи, образованные определенными аминокислотами, а так как в составе белков имеется 20 аминокислот, то для полного гидролиза пептидной цепи требуется определенный набор ферментов.

Переваривание белков начинается в желудке. РН желудочного сока равен 1,5 – 2,0. Это  обусловлено тем, что в обкладочных клетках желудка вырабатывается соляная кислота.

Следует обратить внимание студентов на клиническое значение определения кислотности желудочного сока. Уменьшение кислотности или отсутствие соляной кислоты в желудочном содержимом встречается при гастритах, пернициозной анемии, является относительно поздним признаком рака желудка. При ахилии, а также при стенозах привратника желудка, вызванных опухолями, в желудочном содержимом можно обнаружить молочную кислоту. Положительная реакция на крови в желудочном соке указывает на желудочное кровотечение.

Проведение качественного анализа и исследование кислотности желудочного сока помогает врачу в проведении диагностики заболеваний желудочно-кишечного тракта.

Следует отметить, что в слизистой желудка человека наряду с пепсином  есть еще протеолитические ферменты: гастриксин, химозин и три пепсиоподобных протеиназы – парапепсины. Частично расщепленные в желудке белки поступают в кишечник, куда поступает панкреатический сок. Секрет панкреатической железы содержит неактивные предшественники протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген карбоксипептидазы А и В,

проэластазу. Фермент кишечника энтеропептидаза активирует трипсиноген. Остальные протеазы активируются трипсином путем частичного протеолиза. В результате совместного действия различных протеаз и пептидаз образуются постепенно уменьшающиеся остатки белков – полипептиды, олигопептиды, три-, дипептиды и свободные аминокислоты.

Повышенная кислотность желудочного сока может привести к тому, что в кишечнике  не произойдет полная нейтрализация HCl и РН не достигнет оптимальных значений для трипсина и других протеиназ. При незначительных повреждениях панкреатической железы или при затруднении тока жидкости (опухоль, воспаление) количество пан-

креатического сока уменьшается. В этих случаях в фекалиях могут появиться значительные количества непереваренного белка, развиваются процессы гниения. Внутри клеток гидролиз белков осуществляется лизосомальными протеазами – катепсинами.

Также рекомендуется обратить внимание на то, что всосавшиеся в кишечнике аминокислоты переносятся с кровью в печень, почки, мозг, мышцы и др. ткани, где они используются для синтеза белков других азотсодержащих веществ, либо подвергаются процессам распада. Для окисления 20 различных аминокислот, входящих в состав белков, имеется много различных реакций, но все эти пути, в конечном итоге приводятся к образованию большого числа продуктов, вовлекаемых в цитратный цикл: ЩУК, пируват, ацетал-КоА, a-КГ, фумарат.

Первой стадией катаболизма аминокислот является процесс отщепления аминогрупп, который протекает по двум путям – трансаминирование и дезаминирование. Необходимо подчеркнуть, что при трансаминировании a-аминогруппа аминокислоты переносится к a-углеродному атому одной из трех a-кетокислот: пирувату, a-КГ, ОА. В результате этого образуется a-кетоаналог исходной аминокислоты, а a-кетокислота превращается в соответствующую аминокислоту. Эти реакции катализируются ферментами аминотрансферазами. Аминотрансферазы – это группа ферментов, имеющих один и тот же кофермент – фосфопиридоксаль.

Глутамат подвергается также окислительному дезаминированию под действием НАД зависимой глутаматдегидрогеназы.

Необходимо обратить внимание студентов на то, что большинство аминокислот подвергается реакциям непрямого дезаминирования, которые состоят из 2-х этапов: 1 –  реакция трансаминирования аминокислоты с a – КГ, с образованием глутамата и  2 – реакция окислительного дезаминирования глутамата с образованием аммиака. Таким образом, глутаминовая кислота играет центральную роль как в процессе трансаминирования и синтеза новых аминокислот, так и в  процессах дезаминирования аминокислот.

Измерение активности трансаминаз в сыворотке крови широко используется в клинике для подтверждения диагноза инфаркта миокарда и установления заболеваний печени и мышц. При инфаркте миокарда в первые 6 – 24 часа в сыворотке крови больных возрастает активность АСТ (ГОТ), превышая нормальные величины в 4 – 5 раз. Острые поражения печени – гепатиты- сопровождаются более выраженным повышением активности АЛТ (ГПТ) более, чем в 100 раз выше нормы, например, при вирусных гепатитах. Активность трансаминаз сыворотки крови является также диагностическим признаком при заболеваниях мышц, например, при полимиозитах.

Контроль: в виде тестового контроля.

 

1.Назовите незаменимую кислоту:

а) аланин;    б) валин;    в) глутамат;    г) аспартат;    д) глицин.

 

2.В тканях организма человека белков в среднем:

а) 25 кг.;       б) 15 кг ;      в) 40 кг ;       г) 10 кг ;       д) 5 кг.

 

3.Сразу в активной форме синтезируется:

а) пепсин;     б) трипсин;          в) аминопептидаза;        г) химотрипсин;

д) эластаза.

 

4.Трипсин гидролизует связи,образованные:

а) карбоксилом  диаминокислот;     б) карбоксилом ароматических аминокислот;

в) аминогруппой ароматических аминокислот;   г) глицином и аланином;

д) любыми двумя аминокислотами.

 

5.Соляная кислота желудочного сока:

а) денатурирует белки пищи;  б) создает оптимум рН для пепсина;

в) оказывает бактерицидное действие;  г) верно а, б и в;  д) верно а и б.

 

6.В реакции трансаминирования участвуют:

а)α-кетокислоты;     б) α-аминокислоты;    в) пиридоксальфосфат;

г) верно а, б и в;    д) верно а и б.

 

7.Окислительному дезаминированию подвергается:

а) глутамат;  б) аланин;   в) аспартат;  г) гистидин;  д) фенилаланин.

 

  1. Коферментом глутамат-ДГ является:

а)ТПФ;    б) НАД;    в) ФП;    г) ФАД;    д) НАДФ.

 

  1. Вызывает торможение нервного импульса:

а) серотонин;  б) адреналин;  в) ГАМК;  г) этаноламин;  д) гистамин.

 

  1. При гниении белков в кишечнике в крови повышается:

а) серотонин;  б) индикан;  в)  гистамин;  г) карнитин;  д) креатин.

 

11.Назовите незаменимую аминокислоту:

а) пролин;   б) глутамин;   в) аспарагин;   г) треонин;   д) глицин.

 

12.Фонд свободных аминокислот в организме человека:

а) 35 г;     б) 500 г;     в)100г;     г) 250 г;     д) 15 г.

 

  1. В поджелудочной железе синтезируется:

а) карбоксипептидаза;              б) аминопептидаза;             в) пепсин;

г) дипептидаза;                          д) трипептидаза.

 

14.Пепсин гидролизует связи, образованные:

а) карбоксилом диаминокислот;      б) карбоксилом ароматических аминокислот; в) аминогруппой ароматических аминокислот;

г) глицином и аланином;                   д) любыми двумя аминокислотами

 

15.Нормальные показатели общей кислотности желудочного сока:

а) 60-70 ТЕ;    б) 40-60 ТЕ;    в) 20-30 ТЕ;    г) 30-50 ТЕ;     д) 20-40 ТЕ.

 

16.Аланинаминотрансфераза локализована в:

а) лизосомах;   б) цитозоле;   в) митохондриях;    г) микросомах;

д) клеточной мембране.

 

17.Индуцируется кортизолом:

а) глуДГ;    б) глуДК;    в) АСАТ;   г) АЛАТ;   д) сериндекарбоксилаза.

 

18.Коферментом декарбоксилаз аминокислот является:

а) ТПФ;    б) НАД;    в) ФП;      г) ФАД;     д) НАДФ.

 

19.Обладает антидепресантным действием:

а) серотонин;   б) адреналин;   в) ГАМК;    г) этаноламин;    д) гистамин

 

20.Молочная кислота образуется в желудочном соке при:

а) гипоацидном гастрите;   б) гиперацидном гастрите;   в) ахилии;

г) верно а и в;    д) верно а и б

 

21.Назовите незаменимую аминокислоту:

а) лейцин;  б) триптофан;  в) глицин;  г) верно а и б;   д) верно а, б и в

 

22.Пищевая ценность белков зависит от:

а) порядка чередования аминокислот;  б) наличия всех незаменимых аминокислот;  в) возможности расщепления в ЖКТ;

г) верно а и б;   д) верно б и в

 

23.Отрицательный азотистый баланс наблюдается при:

а) быстром росте;  б) наращивании мышечной массы;  в) старении;

г) нормальном питании здорового человека;  д) беременности

 

24.Химотрипсин гидролизует связи, образованные:

а) карбоксилом диаминокислот;   б) карбоксилом ароматических аминокислот;

в) аминогруппой ароматических аминокислот;  г) глицином и аланином;

д) любыми двумя аминокислотами

 

  1. Нормальные показатели свободной НСl желудочного сока:

а) 60-70 ТЕ;    б) 40-60 ТЕ;    в) 20-30 ТЕ;    г) 30-50 ТЕ;     д) 20-40 ТЕ.

 

26.Катепсины локализуются в:

а) лизосомах;   б) цитозоле;   в) митохондриях;    г) микросомах;

д) клеточной мембране.

 

27.Ингибируется АТФ:

а) глуДГ;    б) глуДК;    в) АСАТ;   г) АЛАТ;   д) сериндекарбоксилаза.

 

28.В декарбоксилировании аминокислот участвует витамин:

а) А;        б) В6;      в) С;       г)В1       д) В2

 

29.Образуется при декарбоксилировании серина:

а) серотонин;   б) адреналин;   в) ГАМК;    г) этаноламин;    д) гистамин

 

30.При ахилии, возникающей при атрофических гастритах в желудочном соке наблюдается:

а) гиперацидоз;  б) гипоацидоз;  в) отсутствие гастромукоидов;

г) полное отсутствие желудочного сока и НСl;  д) отсутствие лактата

 

31.Назовите незаменимую аминокислоту;

а) серин;     б) глицин;     в) лизин;      г)  пролин;       д) аспарагин

 

32.Положительный азотистый баланс наблюдается при:

а) старении;    б) голодании;    в) длительной тяжелой болезни;

г) нормальном питании здорового человека;    д) беременности

 

33.Соляная кислота активирует:

а) пепсин;     б) трипсин;    в) аминопептидазу;    г) химотрипсин; д) эластазу

 

34.Дипептидазы гидролизуют связи, образованные:

а) карбоксилом диаминокислот;   б) карбоксилом ароматических аминокислот;

в) аминогруппой ароматических аминокислот;  г) глицином и аланином;

д) любыми двумя аминокислотами

 

35.Нормальные показатели связанной НСl желудочного сока:

а) 60-70 ТЕ;    б) 40-60 ТЕ;    в) 20-30 ТЕ;    г) 30-50 ТЕ;     д) 20-40 ТЕ.

 

36.Аспартатаминотрансфераза локализована в:

а) лизосомах;   б) цитозоле;   в) митохондриях;    г) верно а и б;

д) верно б и в.

37.При инфаркте миокарда в крови:

а) повышается коэффициент де Ритиса;  б) повышается АСТ;

в) понижается коэффициент де Ритиса;  г) верно а и б;  д) верно б и в

 

38.Активируется АДФ:

а) глуДГ;    б) глуДК;    в) АСАТ;   г) АЛАТ;   д) сериндекарбоксилаза.

 

39.В трансаминировании участвует витамин:

а) А;        б) В6;      в) С;       г)В1       д) В2

 

40.Образуется после декарбоксилирования триптофана:

а) серотонин;   б) адреналин;   в) ГАМК;    г) этаноламин;    д) гистамин

Қажетті материалды таппадың ба? Онда KazMedic авторларына тапсырыс бер

Переваривание и всасывание белков. Общие пути обмена  аминокислот

error: Материал көшіруге болмайды!