Цели занятия:
сформировать представление о роли белков в питании, переваривании белков и общих путях обмена аминокислот.
Задачи обучения: изучить роль белков в питании; изучить процессы переваривания белков и всасывания продуктов гидролиза; изучить источники аминокислот в клетке и общие пути их метаболизма.
Основные вопросы темы:
- Азотистый баланс, квашиоркор. Норма белка в питании.
- Переваривание белков. Протеиназы – активация, субстратная специфичность. Всасывание продуктов гидролиза.
- Источники аминокислот в клетке. Транспорт аминокислот. Катепсины
- Общие пути обмена аминокислот:
а) переаминирование;
б) окислительное дезаминирование;
в) непрямое дезаминирование;
г) декарбоксилирование.
- Роль пиридоксаля и глутамата в метаболизме аминокислот.
- Пути использования безазотистого остатка аминокислот; гликогенные и кетогенные аминокислоты.
- Биогенные амины; гистамин, серотонин, ГАМК, катехоламины. Функция аминооксидаз.
- Нарушения переваривания белков и всасывания аминокислот.
Методы обучения и преподавания: практическое занятие – работа в малых группах
Распределить задания следующим образом:
1 группа – трансаминирование, аминотрансферазы, специфичность действия, роль витамина В6
2 группа – окислительное дезаминирование; глутаматдегидрогеназа
3 группа – непрямое дезаминирование; роль кетоглутаровой кислоты
4 группа – декарбоксилирование
В ходе работы обратить внимание на следующее:
О роли белков в питании, на использование метаболитов аминокислот в жизнедеятельности организма. Необходимо обратить внимание студентов на то, что переваривание белков – это гидролитическое расщепление полипептидной цепи до аминокислот под действием протеиназ ЖКТ.
Пищеварительные ферменты синтезируются в форме неактивных зимогенов, поэтому они не повреждают секреторных клеток, в которых осуществляются их синтез. Активация зимогенов происходит только в просвете кишечника или желудке, где имеется много слизи.
Особенно надо акцентировать внимание студентов на том, что протеолитические ферменты обладают специфичностью и способны гидролизовать только пептидные связи, образованные определенными аминокислотами, а так как в составе белков имеется 20 аминокислот, то для полного гидролиза пептидной цепи требуется определенный набор ферментов.
Переваривание белков начинается в желудке. РН желудочного сока равен 1,5 – 2,0. Это обусловлено тем, что в обкладочных клетках желудка вырабатывается соляная кислота.
Следует обратить внимание студентов на клиническое значение определения кислотности желудочного сока. Уменьшение кислотности или отсутствие соляной кислоты в желудочном содержимом встречается при гастритах, пернициозной анемии, является относительно поздним признаком рака желудка. При ахилии, а также при стенозах привратника желудка, вызванных опухолями, в желудочном содержимом можно обнаружить молочную кислоту. Положительная реакция на крови в желудочном соке указывает на желудочное кровотечение.
Проведение качественного анализа и исследование кислотности желудочного сока помогает врачу в проведении диагностики заболеваний желудочно-кишечного тракта.
Следует отметить, что в слизистой желудка человека наряду с пепсином есть еще протеолитические ферменты: гастриксин, химозин и три пепсиоподобных протеиназы – парапепсины. Частично расщепленные в желудке белки поступают в кишечник, куда поступает панкреатический сок. Секрет панкреатической железы содержит неактивные предшественники протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген карбоксипептидазы А и В,
проэластазу. Фермент кишечника энтеропептидаза активирует трипсиноген. Остальные протеазы активируются трипсином путем частичного протеолиза. В результате совместного действия различных протеаз и пептидаз образуются постепенно уменьшающиеся остатки белков – полипептиды, олигопептиды, три-, дипептиды и свободные аминокислоты.
Повышенная кислотность желудочного сока может привести к тому, что в кишечнике не произойдет полная нейтрализация HCl и РН не достигнет оптимальных значений для трипсина и других протеиназ. При незначительных повреждениях панкреатической железы или при затруднении тока жидкости (опухоль, воспаление) количество пан-
креатического сока уменьшается. В этих случаях в фекалиях могут появиться значительные количества непереваренного белка, развиваются процессы гниения. Внутри клеток гидролиз белков осуществляется лизосомальными протеазами – катепсинами.
Также рекомендуется обратить внимание на то, что всосавшиеся в кишечнике аминокислоты переносятся с кровью в печень, почки, мозг, мышцы и др. ткани, где они используются для синтеза белков других азотсодержащих веществ, либо подвергаются процессам распада. Для окисления 20 различных аминокислот, входящих в состав белков, имеется много различных реакций, но все эти пути, в конечном итоге приводятся к образованию большого числа продуктов, вовлекаемых в цитратный цикл: ЩУК, пируват, ацетал-КоА, a-КГ, фумарат.
Первой стадией катаболизма аминокислот является процесс отщепления аминогрупп, который протекает по двум путям – трансаминирование и дезаминирование. Необходимо подчеркнуть, что при трансаминировании a-аминогруппа аминокислоты переносится к a-углеродному атому одной из трех a-кетокислот: пирувату, a-КГ, ОА. В результате этого образуется a-кетоаналог исходной аминокислоты, а a-кетокислота превращается в соответствующую аминокислоту. Эти реакции катализируются ферментами аминотрансферазами. Аминотрансферазы – это группа ферментов, имеющих один и тот же кофермент – фосфопиридоксаль.
Глутамат подвергается также окислительному дезаминированию под действием НАД зависимой глутаматдегидрогеназы.
Необходимо обратить внимание студентов на то, что большинство аминокислот подвергается реакциям непрямого дезаминирования, которые состоят из 2-х этапов: 1 – реакция трансаминирования аминокислоты с a – КГ, с образованием глутамата и 2 – реакция окислительного дезаминирования глутамата с образованием аммиака. Таким образом, глутаминовая кислота играет центральную роль как в процессе трансаминирования и синтеза новых аминокислот, так и в процессах дезаминирования аминокислот.
Измерение активности трансаминаз в сыворотке крови широко используется в клинике для подтверждения диагноза инфаркта миокарда и установления заболеваний печени и мышц. При инфаркте миокарда в первые 6 – 24 часа в сыворотке крови больных возрастает активность АСТ (ГОТ), превышая нормальные величины в 4 – 5 раз. Острые поражения печени – гепатиты- сопровождаются более выраженным повышением активности АЛТ (ГПТ) более, чем в 100 раз выше нормы, например, при вирусных гепатитах. Активность трансаминаз сыворотки крови является также диагностическим признаком при заболеваниях мышц, например, при полимиозитах.
Контроль: в виде тестового контроля.
1.Назовите незаменимую кислоту:
а) аланин; б) валин; в) глутамат; г) аспартат; д) глицин.
2.В тканях организма человека белков в среднем:
а) 25 кг.; б) 15 кг ; в) 40 кг ; г) 10 кг ; д) 5 кг.
3.Сразу в активной форме синтезируется:
а) пепсин; б) трипсин; в) аминопептидаза; г) химотрипсин;
д) эластаза.
4.Трипсин гидролизует связи,образованные:
а) карбоксилом диаминокислот; б) карбоксилом ароматических аминокислот;
в) аминогруппой ароматических аминокислот; г) глицином и аланином;
д) любыми двумя аминокислотами.
5.Соляная кислота желудочного сока:
а) денатурирует белки пищи; б) создает оптимум рН для пепсина;
в) оказывает бактерицидное действие; г) верно а, б и в; д) верно а и б.
6.В реакции трансаминирования участвуют:
а)α-кетокислоты; б) α-аминокислоты; в) пиридоксальфосфат;
г) верно а, б и в; д) верно а и б.
7.Окислительному дезаминированию подвергается:
а) глутамат; б) аланин; в) аспартат; г) гистидин; д) фенилаланин.
- Коферментом глутамат-ДГ является:
а)ТПФ; б) НАД; в) ФП; г) ФАД; д) НАДФ.
- Вызывает торможение нервного импульса:
а) серотонин; б) адреналин; в) ГАМК; г) этаноламин; д) гистамин.
- При гниении белков в кишечнике в крови повышается:
а) серотонин; б) индикан; в) гистамин; г) карнитин; д) креатин.
11.Назовите незаменимую аминокислоту:
а) пролин; б) глутамин; в) аспарагин; г) треонин; д) глицин.
12.Фонд свободных аминокислот в организме человека:
а) 35 г; б) 500 г; в)100г; г) 250 г; д) 15 г.
- В поджелудочной железе синтезируется:
а) карбоксипептидаза; б) аминопептидаза; в) пепсин;
г) дипептидаза; д) трипептидаза.
14.Пепсин гидролизует связи, образованные:
а) карбоксилом диаминокислот; б) карбоксилом ароматических аминокислот; в) аминогруппой ароматических аминокислот;
г) глицином и аланином; д) любыми двумя аминокислотами
15.Нормальные показатели общей кислотности желудочного сока:
а) 60-70 ТЕ; б) 40-60 ТЕ; в) 20-30 ТЕ; г) 30-50 ТЕ; д) 20-40 ТЕ.
16.Аланинаминотрансфераза локализована в:
а) лизосомах; б) цитозоле; в) митохондриях; г) микросомах;
д) клеточной мембране.
17.Индуцируется кортизолом:
а) глуДГ; б) глуДК; в) АСАТ; г) АЛАТ; д) сериндекарбоксилаза.
18.Коферментом декарбоксилаз аминокислот является:
а) ТПФ; б) НАД; в) ФП; г) ФАД; д) НАДФ.
19.Обладает антидепресантным действием:
а) серотонин; б) адреналин; в) ГАМК; г) этаноламин; д) гистамин
20.Молочная кислота образуется в желудочном соке при:
а) гипоацидном гастрите; б) гиперацидном гастрите; в) ахилии;
г) верно а и в; д) верно а и б
21.Назовите незаменимую аминокислоту:
а) лейцин; б) триптофан; в) глицин; г) верно а и б; д) верно а, б и в
22.Пищевая ценность белков зависит от:
а) порядка чередования аминокислот; б) наличия всех незаменимых аминокислот; в) возможности расщепления в ЖКТ;
г) верно а и б; д) верно б и в
23.Отрицательный азотистый баланс наблюдается при:
а) быстром росте; б) наращивании мышечной массы; в) старении;
г) нормальном питании здорового человека; д) беременности
24.Химотрипсин гидролизует связи, образованные:
а) карбоксилом диаминокислот; б) карбоксилом ароматических аминокислот;
в) аминогруппой ароматических аминокислот; г) глицином и аланином;
д) любыми двумя аминокислотами
- Нормальные показатели свободной НСl желудочного сока:
а) 60-70 ТЕ; б) 40-60 ТЕ; в) 20-30 ТЕ; г) 30-50 ТЕ; д) 20-40 ТЕ.
26.Катепсины локализуются в:
а) лизосомах; б) цитозоле; в) митохондриях; г) микросомах;
д) клеточной мембране.
27.Ингибируется АТФ:
а) глуДГ; б) глуДК; в) АСАТ; г) АЛАТ; д) сериндекарбоксилаза.
28.В декарбоксилировании аминокислот участвует витамин:
а) А; б) В6; в) С; г)В1 д) В2
29.Образуется при декарбоксилировании серина:
а) серотонин; б) адреналин; в) ГАМК; г) этаноламин; д) гистамин
30.При ахилии, возникающей при атрофических гастритах в желудочном соке наблюдается:
а) гиперацидоз; б) гипоацидоз; в) отсутствие гастромукоидов;
г) полное отсутствие желудочного сока и НСl; д) отсутствие лактата
31.Назовите незаменимую аминокислоту;
а) серин; б) глицин; в) лизин; г) пролин; д) аспарагин
32.Положительный азотистый баланс наблюдается при:
а) старении; б) голодании; в) длительной тяжелой болезни;
г) нормальном питании здорового человека; д) беременности
33.Соляная кислота активирует:
а) пепсин; б) трипсин; в) аминопептидазу; г) химотрипсин; д) эластазу
34.Дипептидазы гидролизуют связи, образованные:
а) карбоксилом диаминокислот; б) карбоксилом ароматических аминокислот;
в) аминогруппой ароматических аминокислот; г) глицином и аланином;
д) любыми двумя аминокислотами
35.Нормальные показатели связанной НСl желудочного сока:
а) 60-70 ТЕ; б) 40-60 ТЕ; в) 20-30 ТЕ; г) 30-50 ТЕ; д) 20-40 ТЕ.
36.Аспартатаминотрансфераза локализована в:
а) лизосомах; б) цитозоле; в) митохондриях; г) верно а и б;
д) верно б и в.
37.При инфаркте миокарда в крови:
а) повышается коэффициент де Ритиса; б) повышается АСТ;
в) понижается коэффициент де Ритиса; г) верно а и б; д) верно б и в
38.Активируется АДФ:
а) глуДГ; б) глуДК; в) АСАТ; г) АЛАТ; д) сериндекарбоксилаза.
39.В трансаминировании участвует витамин:
а) А; б) В6; в) С; г)В1 д) В2
40.Образуется после декарбоксилирования триптофана:
а) серотонин; б) адреналин; в) ГАМК; г) этаноламин; д) гистамин
